生物化学(shēnɡwùhuàxué)部分知识结构化学成分：水、无机盐、糖类、脂类、蛋白质、核酸(hésuān)、酶、维生素和辅酶异化作用：糖的异化、脂肪的异化、蛋白质的细胞(xìbāo)的代谢异化、核酸的异化同化作用：光合作用、多糖合成、脂类的合成等分子生物学：复制、转录、翻译、调控第一页，共三十二页。第一章蛋白质的结构(jiégòu)与功能第二页，共三十二页。一、什么(shénme)是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过(tōngguò)肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。组成(zǔchénɡ)蛋白质的元素主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。第三页，共三十二页。1、蛋白质的元素组成：氮的含量在多种的蛋白质比较接近，平均为16%，因此(yīncǐ)用凯氏（kjelahl）法定N，受检物质中含蛋白质量为N含量的6.25倍。★蛋白质含量(hánliàng)的测定：凯氏定氮法(测定氮的经典方法)优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单；缺点：易将无机氮,都归入蛋白质中,不精确。样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即为蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有6.25g蛋白质）；故：※蛋白质含量=氮的量×100/16第四页，共三十二页。一、氨基酸——组成蛋白质的基本(jīběn)单位存在(cúnzài)自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种.必需(bìxū)氨基酸和非必需(bìxū)氨基酸：必需氨基酸包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等8种。精氨酸和组氨酸为半必需氨基酸。第五页，共三十二页。2、蛋白质的氨基酸组成(zǔchénɡ)（1）氨基酸的结构(jiégòu)天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-a-氨基酸COOH一种为脯氨酸，它也有类似结构(jiégòu)，但侧链与氮原子相接形成亚氨基酸。NH2—C—H除甘氨酸外，蛋白质中的氨基酸都具有不对称碳原子，都有L—型与D一型之分，为区R别两种构型，通过与甘油醛的构型相比较，人为地规定一种为L型，另种为D一型。当书L-a-氨基酸写时—NH2写在左边为L型，－NH2在右为D一型。已知天然蛋白质中的氨基酸都属L型。第六页，共三十二页。（一）氨基酸的分类(fēnlèi)1.非极性疏水性(shuǐxìng)氨基酸（7）甘丙缬亮异苯脯2.极性中性氨基酸（8）色丝酪半蛋天谷苏3.酸性氨基酸（2）天谷4.碱性氨基酸（3）赖精组第七页，共三十二页。（二）氨基酸的理化(lǐhuà)性质1.两性(liǎngxìng)解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离(jiělí)程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectricpoint,pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。第八页，共三十二页。RCHCOOH+OH-+OH-+H+NH3++H+pH<pIpH=pIpH>pI阳离子移向氨基酸的兼性离子阴离子移向阳阴极(yīnjí)极(yángjí)第九页，共三十二页。2.紫外吸收(xīshōu)色氨酸（TrpW）、酪氨酸（TryY）的最大吸收(xīshōu)峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定(cèdìng)蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收第十页，共三十二页。3.茚三酮反应(fǎnyìng)氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收(xīshōu)峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。第十一页，共三十二页。氨基酸代谢(dàixiè)概况尿素酮体氧化供能食物蛋白质消化吸收氨糖α-酮酸氨基酸脱氨基作用类组织分解脱羧基作用蛋白质合成代谢(dàixiè)库代谢转变胺体内合成氨基酸其它含氮化合物(非必需氨基酸)(嘌呤、嘧啶等)第十二页，共三十二页。(ānjī)(ānjī)一、氨基酸的脱氨基作用脱氨基(ānjī)方式：▪氧化脱氨基▪转氨基作用(zuòyòng)▪联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联▪非氧化脱氨基转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联第十三页，共三十二页。（一）、氧化(yǎnghuà)脱氨基作用COOHCOOHCH2L-谷氨酸脱氢酶CH2CH2CH2+H2OC=O+NH3C...
